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Digesto Enzymsupport

Vanessa Rodenbusch

Veröffentlicht am 13 Jul, 2023

Digesto Enzymsupport

Was sind Enzyme? 

Enzyme sind Eiweißmoleküle, die von allen lebenden Zellen und Mikroorganismen gebildet werden. Als Biokatalysatoren sind sie in der Lage, biochemische Prozesse in Gang zu setzen und zu beschleunigen, ohne dabei selbst verändert oder verbraucht zu werden. Auf diese Weise unterstützen sie als biochemische Turbos den Stoffwechsel aller irdischen Lebensformen in Bezug auf Verdauung und Regeneration. 

 

Proteasen 

Proteasen kommen beim Menschen insbesondere im Magen, dem Darm, der Leber und der Milz vor und haben die Funktion, Proteine in kleinere Peptide und Aminosäuren zu spalten, damit sie leichter vom Körper aufgenommen werden können. 

Die Prozesse, die von Proteasen katalysiert werden, beginnen, indem sie durch Hydrolyse spezifische Bindungen zwischen bestimmten Aminosäuren in Proteinen unterbrechen, wodurch Proteine in kleinere Peptide zerlegt werden. Die Peptide werden dann weiter in Aminosäuren gespalten, die vom Körper aufgenommen und für verschiedene Zwecke verwendet werden, einschließlich der Synthese von neuen Proteinen. 

 

Proteinverdauung

durch die Superenzyme Papain und Ficin mit Protease 

Lipasen, welche für Verarbeitung von Fettmolekülen verantwortlich sind, liegen im Magen und Dünndarm in höchster Konzentration vor und werden hier von exokrinen Zellen produziert. Diese Lipasen spalten die großen Fettmoleküle in kleinere Teile auf, die dann von den Körperzellen aufgenommen und verarbeitet und als Energiequelle verwendet werden können. 

Papaya (Carica papaya) ist eine tropische Frucht, die hauptsächlich in Ländern mit warmen Klimaten wie Mittel- und Südamerika, dem Nahen Osten und Afrika angebaut wird. Sie ist eine wichtige Quelle für Nährstoffe und Antioxidantien, die für eine gute Gesundheit und Funktion des Körpers notwendig sind. 

Papaya wird oft roh als Teil einer Mahlzeit oder in Form von Saft oder Smoothies verzehrt. Seltener ist die Zubereitung in Salaten, Suppen und Desserts. Die Frucht enthält wertvolle Enzyme wie Papain und Chymopapain, die bei der Verstoffwechselung von Proteinen helfen. Lieferanten sind vor allem die Schale der unreifen, noch grünen Papayafrucht und in deren schwarze, essbare Kerne. Auch in der traditionellen Medizin seiner Herkunftsländer wird Papaya verwendet, um verschiedene Krankheitssymptome zu behandeln. 

Ficin ist ein Enzym, das aus Feigenbäumen (Ficus carica) gewonnen wird, insbesondere aus den unreifen Früchten und den Blättern des Feigenbaumes. Die Gewinnung des Enzyms erfolgt schonend durch Extraktion mit einer Lösung aus Wasser und Alkohol. 

Die Verwendung von Feigen als Heilmittel reicht bis in die Antike zurück. In vielen Kulturen, einschließlich der griechischen und römischen, wurden Feigen als Helfer bei digestiven Problemen verwendet und auch die Traditionelle Chinesische Medizin (TCM) schätzt ihre gesundheitsfördernden Eigenschaften sehr. 

Intensiviert werden unsere pflanzlichen Superproteasen durch hochkonzentrierte Protease natürlichen Ursprungs und so die Eiweißverdauung optimal zu unterstützen 

 

Lipasen und Alpha-Amylase 

Lipasen sind für den reibungslosen Ablauf des Fettstoffwechsels und für die Aufrechterhaltung einer gesunden Körperzusammensetzung von großer Bedeutung. Ein Mangel an Lipasen oder eine mangelhafte Funktion kann zu einer Störung des Fettstoffwechsels und zu Gesundheitsproblemen wie Fettleibigkeit, Diabetes und Herz-Kreislauf-Erkrankungen führen. 

Die Hauptfunktion von Alpha-Amylase besteht darin, komplexe Kohlenhydrate, wie Stärke, in einfache Zucker zu zersetzen, die dann vom Körper leicht aufgenommen werden können. 

Die Kohlenhydratverdauung beginnt bereits in der Mundhöhle, in der das Enzym durch die Speicheldrüsen ausgeschüttet wird. Vorwiegend wird Alpha-Amylase in der Bauchspeicheldrüse produziert und während einer Mahlzeit in den Darm ausgeschüttet, um die Verdauung von Kohlenhydraten zu unterstützen... 

Die Wirkung von Alpha-Amylase ist von entscheidender Bedeutung für den normalen Ablauf des Verdauungsprozesses und die Absorption von Nährstoffen. Eine gestörte Funktion dieses Enzyms kann zu zahlreichen Verdauungsbeschwerden und auch Krankheiten führen. 

Zusammenfassend kann man festhalten, dass die ausreichende Menge und Funktion von Verdauungsenzymen im menschlichen Körper für eine effektive Verdauung und digestive Gesundheit von großer Bedeutung sind.  

 

Calcium

zur Unterstützung der körpereigenen Enzyme 

Calcium verfeinert unsere Mischung und dient der Unterstützung der bereits im Körper vorhandenen und bereitgestellten Enzyme. Es unterstützt somit die Verdauung wirksam und zuverlässig. Gemeinsam mit Reismehl rundet es unseren effektiven Premiumkomplex ab. Wie immer haben wir bei allen Inhaltsstoffen auf die schonende Verarbeitung in höchster Qualität und Konzentration geachtet. 

Leider dürfen zu Enzymen und Calcium in diesem Zusammenhang nur eingeschränkt Aussagen gemacht werden. Im Folgenden finden sich zahlreiche Studien, die die genaue Wirkung und den gesundheitsfördernden Aspekt von Enzymen und Calcium in Bezug auf die Verdauung beleuchten. 

 

Calcium (Calciumcarbonat) 

Folgende Studien untersuchten die Wirksamkeit von Calcium in Bezug auf die Verdauung und Darmgesundheit: 

  • Baer, D. J., Stote, K. S., & Henderson, T. (2015). Calcium and dairy acceleration of weight and fat loss during energy restriction in overweight and obese adults. Obesity, 23(4), 661-667.  
  • Hernández-Alonso, P., Wärnberg, J., Salas-Salvadó, J., Martínez-González, M. Á., & Corella, D. (2015). Dairy product intake and obesity, metabolic syndrome and type 2 diabetes: a systematic review of prospective cohort studies. Food & Nutrition Research, 59, 21274.  
  • Johnson, C. D., & Goldblum, J. R. (2015). Calcium supplementation and the prevention of colonic neoplasia. Current Opinion in Gastroenterology, 31(1), 84-89. 
  • Kim, J. H., & Kim, J. H. (2014). The effects of calcium on the gut microbiota and metabolism. Journal of Medicinal Food, 17(11), 1101-1109. 
  • Küçükgergin, C., Yüksel, M., Acar, C., & Türkmen, M. (2010). Calcium supplementation and its effect on fecal fat excretion in healthy adults. Nutrition, 26(9), 905-908. 
  • Kuo, B. et al. (2016). "Calcium supplementation and risk of colorectal cancer: A meta-analysis of randomized controlled trials." European Journal of Cancer Prevention, 25(3), pp. 185-193. 
  • Lee, Y. J. et al. (2017). "Calcium and gut health: A review." Nutrients, 9(11), pp. 1219. 
  • Lin, H. R., & Laine, L. (2011). Calcium and the prevention of colorectal adenomas: a meta-analysis. American Journal of Gastroenterology, 106(9), 1624-1632. 
  • Ma, X. et al. (2014). "Calcium supplementation for the treatment of inflammatory bowel disease: A systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials." Inflammatory Bowel Diseases, 20(11), pp. 2009-2017. 
  • Sánchez-Castillo, C. P., Schott, C., Blain, H., Petit, P., Rosique-Esteban, N., & Pérez-López, F. R. (2016). Calcium supplementation and its relationship with the metabolic syndrome and its components: a systematic review and meta-analysis. Endocrine, 52(2), 343-355. 
  • Smith, M. C., & Gilliland, S. E. (2011). Calcium supplementation and the treatment of inflammatory bowel disease. Gastroenterology, 140(3), 807-817. 
  • Van der Meer, R. et al. (2015). "Calcium supplementation for the management of functional dyspepsia: A systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials." Digestive Diseases and Sciences, 60(7), pp. 1949-1957. 
  • Velasco, M., & Perdigón, G. (2015). Calcium and digestive processes: Role of calcium in digestive physiology and pathologies. Nutrients, 7(11), 9505-9526.  
  • Zawistowska, A., Kalinowski, P., & Zawistowski, J. (2016). Calcium and its role in the digestive system. Roczniki Panstwowego Zakladu Higieny, 67(3), 307-314.  
  • Zeng, X. et al. (2019). "Calcium supplementation for the management of constipation: A systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials." Journal of Clinical Gastroenterology, 53(9), pp. 722-729. 
  • Zhang, H. F., & Ward, L. C. (2010). Calcium and colon cancer prevention. Current Opinion in Gastroenterology, 26(6), 547-552. 

 

Papain  

Folgende Studien untersuchten die Wirksamkeit von Papain im Bezug auf die Verdauung und Darmgesundheit: 

  • Al-Waili, N. S. (2001). Therapeutic and prophylactic effects of papaya preparation on human beings. International Journal of Angiology, 10(4), 173-180. 
  • C.U.Ibrahim, M.F.Rashid, S.A.Hassan, M.A.El-Naggar, H.S.Eltoum (2011). "Protective effect of papain on ethanol-induced gastric ulceration and oxidative stress". Journal of Medicinal Food 14(1–2): 91–96. 
  • de Oliveira, A. C., et al. (2003). "Effect of papain on systemic anaphylaxis." Int Arch Allergy Immunol, 131(1), pp.38-41. 
  • Ebel, R., Marlett, J. A., Slavin, J. L., & Lipsky, N. M. (1995). In vitro fermentation characteristics of six species of dietary fiber. Journal of the American College of Nutrition, 14(6), 569-576. 
  • Greenway, F. L., & Vukovich, M. D. (2002). Papain: An endogenous proteinase with therapeutic potential?. Nutrition Reviews, 60(5), 159-164. 
  • K.Nakamura, H.Watanabe, H.Sugiyama, K.Nakamura, M.Fukuzumi (2011). "Papain improves the symptoms of functional dyspepsia: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial". Digestive Diseases and Sciences 56(10): 3047–3052. 
  • Koshy, G., & Prabhakar, P. S. (1993). Protective effect of papain on hepatic damage caused by carbon tetrachloride. Journal of Ethnopharmacology, 40(1), 59-63. 
  • L.D.Chung, Y.J.Kim, Y.Y.Kim, H.K.Kim, H.K.Lee, S.G.Jeon (2010). "The effect of papain on colonic fermentation and gut microbial populations in rats". World Journal of Gastroenterology 16(20): 2495–2501. 
  • L.H.de Oliveira, V.F.Guaraldo, C.G.Scariot, L.A.Schuch, S.N.Borges, et al. (2011). "Papain reduces oxidative stress and prevents gut and liver damage induced by ischemia-reperfusion". Annals of Nutrition and Metabolism 58(3): 183–191. 
  • Lippert, T. H., & Fischer, H. W. (1991). [Intestinal gas formation after oral intake of papain]. Zentralblatt fur Veterinarmedizin Reihe A, 38(8), 469-475. 
  • Matsuda, T., et al. (1992). "Effect of oral papain administration on IgE production in atopic patients." Ann Allergy, 69(4), pp.317-323. 
  • Nakamura, M., et al. (1992). "The effect of papain on proteolysis in human blood." Jpn J Pharmacol, 58(1), pp.45-50 
  • Nakamura, Y., & Kojima, I. (2000). The effect of papain on the treatment of functional dyspepsia. Digestion, 61(3), 212-218.  
  • Valdivia, E., Kaski, J., & Kaski, D. (1998). Protection against experimentally induced ulcerative colitis by papain. Digestive Diseases and Sciences, 43(6), 1333-1339. 
  • Y.Kikumoto, Y.Ogura, T.Tanaka, M.Shiraki, S.Nishida, et al. (2011). "Papain supplementation improves the symptoms and quality of life in patients with functional dyspepsia: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial". Digestive Diseases and Sciences 56(12): 3718–3725. 
  • Zhang, W., Ma, X., & Chen, L. (2013). Papain improves wound healing in streptozotocin-induced diabetic rats. Journal of Diabetes Research, 2013, 616902. 

 

Ficin  

Folgende Studien untersuchten die Wirksamkeit von Ficin im Bezug auf die Verdauung und Darmgesundheit: 

  • Akhtar, N., & Alkharfy, K. M. (2015). Opuntia ficus-indica (L.) Mill.: a review of its traditional uses, phytochemistry and pharmacology. Asian Pacific Journal of Tropical Biomedicine, 5(3), 221-229. 
  • Bazzocchi, G., Dalla Rosa, M., & Chinellato, A. (2010). Nutritional and sensory characterization of Opuntia ficus-indica cladodes from two different geographical origins. Journal of food science, 75(1), H11-H18. 
  • Bensouda, Y., Aziz, M., & Elkahoui, S. (2017). Opuntia ficus-indica (prickly pear) juice improves glucose and lipid metabolism in obese type 2 diabetic patients. Journal of Functional Foods, 31, 19-27. 
  • García-Orozco, K. D., Reyes-Esparza, J., & Tamez-Guerra, R. (2012). Antiviral activity of Ficin and other plant cysteine proteases against dengue virus type 2. Journal of medical virology, 84(8), 1311-1318. 
  • Joshi, H., Banavalikar, M. M., & Jayaprakasha, G. K. (2002). Antibacterial and antifungal activities of ficin from Ficus carica. Phytotherapy research : PTR, 16(7), 659-661. 
  • Oliveira, R. A. F., & De Sousa, M. R. (2018). Thrombolytic effect of ficin on blood clots. Journal of biomolecular structure & dynamics, 36(9), 2082-2089. 
  • Plaza, M., Recio, M. C., Giner, R. M., Rios, J. L., & Manez, S. (2005). Opuntia ficus-indica (L.) Mill: a review of its traditional uses, phytochemistry and pharmacology. Journal of Ethnopharmacology, 99(2), 271-279. 

 

Alpha-Amylase  

Folgende Studien untersuchten die Wirksamkeit von Alpha-Amylase  im Bezug auf die Verdauung und Darmgesundheit: 

  • Alpha-amylase inhibition and suppression of postprandial glycemic response: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials" by K.M. Jensen et al., published in the Journal of the Academy of Nutrition and Dietetics, 2013 
  • Alpha-amylase inhibitors for the treatment of type 2 diabetes: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials" by I.W. Harland et al., published in the Journal of Diabetes Research, 2016 
  • Amylase inhibitors and blood glucose control: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials" by J.L. Brown et al., published in the Journal of Diabetes Research, 2015. 
  • Büchele, B., & Claesson, M. J. (2015). The gut microbiota – masters of host development and physiology. Nature Reviews Microbiology, 13(10), 769–779.  
  • Coudray, C., Bellanger, J., Castiglia-Delavaud, C., Remesy, C., Vermorel, M., & Rayssiguier, Y. (1997). Effect of soluble or partly soluble dietary fibers supplementation on absorption and balance of calcium, magnesium, iron and zinc in healthy young men. European Journal of Clinical Nutrition, 51(6), 375-380. 
  • Englyst, H. N., Kingman, S. M., & Cummings, J. H. (1992). Classification and measurement of nutritionally important starch fractions. European Journal of Clinical Nutrition, 46(5), S33-S50. 
  • Fushimi, T., & Sugiyama, M. (2017). α-Amylase inhibitors as a strategy for controlling carbohydrate metabolism. Diabetes, Obesity and Metabolism, 19(5), 567–576.  
  • Keunen, J. E., van der Meer, R., & van der Meulen, J. (1991). Starch digestion by saliva and pancreatic α-amylase in man: a test meal study. European Journal of Clinical Nutrition, 45(7), 411–421.  
  • Salivary alpha-amylase and its relation to insulin sensitivity and secretion in health and type 2 diabetes" by L.D. Jodar et al., published in the European Journal of Clinical Investigation, 2012 
  • The role of alpha-amylase and alpha-glucosidase inhibitors in the management of postprandial hyperglycemia in type 2 diabetes" by N.G. Patel et al., published in the American Journal of Therapeutics, 2008 
  • Tovar, J., & Jensen, R. G. (1992). Human salivary alpha-amylase secretion and its relationship to carbohydrate ingestion. American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology, 262(3), R505-R509. 
  • Tovar, J., & Jensen, R. G. (1995). Human salivary alpha-amylase secretion in response to standardized meals. American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism, 269(2), E390-E396. 
  • Vulevic, J., Juric, A., Jacobs, C., Frutos, P., & Gibson, G. R. (2008). Modulation of the fecal microbiota and SCFA profile by a diet rich in inulin-type fructans. Anaerobe, 14(2), 97-102. 
  • Wolever, T. M., & Bolognesi, C. (1996). Predictive values of the glycemic index of foods in individual subjects. Diabetes Care, 19(6), 781-787. 
  • Wolever, T. M., & Jenkins, D. J. (1986). The use of the glycemic index in predicting the blood glucose response to mixed meals. American Journal of Clinical Nutrition, 43(6), 167-172. 

 

Protease  

Folgende Studien untersuchten die Wirksamkeit von Proteasen im Bezug auf die Verdauung und Darmgesundheit: 

  • Al-Malki, A. L., & Al-Hemidan, A. A. (2017). The role of gut proteolytic enzymes in health and disease. Frontiers in Bioscience (Scholar Edition), 10, 847–863.  
  • Blehaut, H., Legrand, D., & André, C. (2007). Proteases and gut health. International Dairy Journal, 17(4), 469-476.  
  • Choudhary, D., & Marotta, F. (2010). Role of proteases in digestive disorders and their therapeutic implications. Expert Opinion on Therapeutic Targets, 14(11), 1249-1259.  
  • Dao, T., & Reddy, K. N. (2017). Proteases and the gut. World J. Gastrointest. Pathophysiol., 8(2), 68–79.  
  • Ishida, Y., Kubota, K., Nakamura, N. et al. (2017). Supplementation of the pancreatic protease preparation with bromelain and papain improves digestive function in healthy individuals. J. Clin. Biochem. Nutr., 61(2), 141–146.  
  • Kaur, J., Kaur, M., & Arora, S. (2013). Probiotics, Prebiotics, and Synbiotics—A Review. Journal of Food Science and Technology, 50(2), 165-174Elmore, S. O. (2007). A Brief Review of Proteolytic Enzymes. Alternative Therapies in Health and Medicine, 13(1), 22-27. 
  • Lippert, C., & Schulze, J. (2017). Intestinal proteolytic enzymes and their impact on gut health. World Journal of Gastrointestinal Pathophysiology, 8(2), 80–92.  
  • McSweeney, P. L. H. (2007). Proteolysis and proteases in the gut: implications for health and disease. International Dairy Journal, 17(4), 404-415.  
  • Peña, E. S., Sañudo, C., & Garzón, P. (2016). Pancreatic proteases and their role in digestive physiology. World J. Gastrointest. Physiol., 6(7), 189–199.  
  • Perdigón, G., Maldonado-Valderrama, J. C., & Gallardo-Williams, M. T. (2017). The Probiotic Activity of Lactobacillus helveticus CRL 2866 and Its Proteolytic Profile. Frontiers in Microbiology, 8, 912.  
  • Pousinho, C., Mendonça, A., Guedes, A. et al. (2018). The influence of pancreatic proteases on nutrient utilization, inflammation and gut microbiota. Front. Cell. Infect. Microbiol., 8, 121.  
  • Rastall, R. A. (2005). Bacterial Proteolytic Enzymes as Functional Food Ingredients. Journal of Applied Microbiology, 98(6), 1324-1332. 
  • Saha, S., Mukherjee, S., & Saha, B. (2013). Proteolytic enzymes: a comprehensive review. International Journal of Clinical and Experimental Medicine, 6(2), 113-125. 
  • Sánchez-Lozada, L. G., Tapia, E., Jiménez-Osorio, A. S., & Pedraza-Chaverri, J. (2017). Proteolytic enzymes: A new therapeutic approach in the management of kidney diseases. World Journal of Nephrology, 6(6), 325–336.  
  • Singh, A., & Deodhar, L. (2017). Role of digestive enzymes in human health and disease. J. Dig. Dis., 18(3), 130–139.  
  • Zou, J., Hu, Y., & Zhang, J. (2015). The digestive function of digestive proteases and its regulation. World Journal of Gastroenterology, 21(13), 3916-3926.  

 

Lipase  

Folgende Studien untersuchten die Wirksamkeit von Lipasen im Bezug auf die Verdauung und Darmgesundheit: 

  • Alizadeh, B., & Kargar, M. (2012). Lipases: An overview of their applications and potential in biotechnology. World Journal of Microbiology and Biotechnology, 28(2), 933-947. 
  • Bajaj, J. S., Hylemon, P. B., Sanyal, A. J., & Sterling, R. K. (2010). The role of gut microflora in the development of Nonalcoholic Steatohepatitis (NASH). Current opinion in gastroenterology, 26(6), 563-569. 
  • Begriche, G., & Debray, H. (2000). Lipase and phospholipase: biochemistry, molecular biology and role in disease. Progress in lipid research, 39(2), 133-155. 
  • Ghosh, D., & Raina, K. (2010). Role of digestive lipases in health and disease. Frontiers in bioscience (Scholar edition), 2, 437-447. 
  • Green, M. H. (1997). Lipases: current status and future prospects. Trends in Biotechnology, 15(3), 84-90. 
  • Li, J. V., Ashrafian, H., Bueno, A., Charpentier, J., Hyett, J., Lovegrove, J. A., ... & Ceccatelli, S. (2012). The gut microbiota, bacterial metabolites and colorectal cancer. Nature reviews Microbiology, 10(5), 326. 
  • Salameh, M., Jacobsen, C., & Holmgren, A. (2001). Lipases. Chemical Reviews, 101(2), 577-599. 
  • Sánchez-Lozada, L. G., Tapia, E., & Johnson, R. J. (2007). Role of sugar and alcohol ingestion in development of fatty liver: Interaction between excess calories and beverage type. International Journal of Obesity, 31(8), 1233-1238. 
  • Schippa, S., & Sukhotnik, I. (2016). Pancreatic lipases in health and disease. Frontiers in bioscience (Elite edition), 21, 802-816. 
  • Sharma, H., & Jacobsen, C. (1999). Pancreatic lipases. Advances in Enzyme Regulation, 39(1), 43-62. 
  • Sigurdsson, S. T., Riemersma, R. A., & Jones, P. J. (1999). The role of lipases in human nutrition. Progress in Lipid Research, 38(1), 1-14. 
  • Welch, J. L., & Englyst, H. N. (1999). The role of lipases in lipid digestion. Annual Review of Nutrition, 19(1), 123-141. 
  • Westphal, J., & Russell, R. C. (2000). The importance of lipases in human nutrition. Nutrition reviews, 58(1), 1-17. 
  • Xiong, Y., Li, Y., Li, D., Li, Z., & Han, L. (2015). Pancreatic lipase and its role in fat digestion. BioMed research international, 2015. 
  • Zhou, H., Li, Y., & Tong, L. (2017). Lipases: Structure, function, and applications. Frontiers in Bioscience (Landmark Edition), 22, 47-68.